【米氏常数名词解释】在生物化学中，米氏常数（Km） 是一个非常重要的参数，用于描述酶与底物之间的亲和力。它是酶动力学研究中的核心概念之一，广泛应用于酶催化反应的研究和分析中。
一、
米氏常数（Km）是根据米氏方程（Michaelis-Menten equation）推导出的一个重要参数，表示当酶促反应速率达到最大速率（Vmax）的一半时所需的底物浓度。Km 值越小，说明酶对底物的亲和力越强；反之，Km 值越大，则亲和力越弱。
Km 不仅反映了酶与底物结合的能力，还与酶的结构和功能密切相关。不同的酶具有不同的 Km 值，这使得 Km 成为比较不同酶性能的重要指标。
此外，Km 的数值受温度、pH 和抑制剂等因素的影响，因此在实验设计中需要控制这些变量以确保结果的准确性。
二、表格展示
| 项目 | 内容 |
| 中文名称 | 米氏常数 |
| 英文名称 | Michaelis Constant |
| 定义 | 当反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度 |
| 公式 | $ V = \frac{V_{\text{max}}[S]}{K_m + [S]} $ |
| 单位 | 通常为 mol/L 或 M |
| 表示意义 | 反映酶与底物的亲和力大小 |
| 数值大小与亲和力关系 | Km 越小，亲和力越强；Km 越大，亲和力越弱 |
| 影响因素 | 温度、pH、抑制剂等 |
| 应用领域 | 酶动力学、药物研发、代谢研究等 |
通过了解米氏常数的定义、公式及其应用，可以更深入地理解酶促反应的机制，为相关研究提供理论依据。